結論

在(zai)這項工作中(zhong)(zhong)，我(wo)(wo)們(men)(men)研究(jiu)了(le)(le)(le)由(you)HFBII疏水蛋(dan)(dan)白、天然(ran)低(di)(di)(di)分(fen)(fen)子(zi)量奎(kui)拉葉皂甙乳(ru)化(hua)(hua)(hua)劑制成的(de)(de)(de)泡(pao)沫的(de)(de)(de)穩定(ding)性，并(bing)將(jiang)其(qi)與(yu)(yu)由(you)已知(zhi)表(biao)面活性蛋(dan)(dan)白（如b-乳(ru)球(qiu)蛋(dan)(dan)白和b-酪(lao)蛋(dan)(dan)白）制成的(de)(de)(de)泡(pao)沫進行(xing)了(le)(le)(le)比較(jiao)。 所(suo)有泡(pao)沫的(de)(de)(de)空氣(qi)(qi)體(ti)(ti)積(ji)分(fen)(fen)數(shu)約為(wei)50%，低(di)(di)(di)于(yu)(yu)緊(jin)密(mi)包(bao)裝(zhuang)，泡(pao)沫氣(qi)(qi)泡(pao)懸(xuan)浮在(zai)生物(wu)聚(ju)(ju)(ju)合物(wu)溶(rong)液中(zhong)(zhong)，具(ju)有微弱的(de)(de)(de)屈服應(ying)力，足(zu)以(yi)在(zai)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)期(qi)間抑制直徑小(xiao)(xiao)于(yu)(yu)200微米的(de)(de)(de)氣(qi)(qi)泡(pao)的(de)(de)(de)乳(ru)狀化(hua)(hua)(hua)。 這一實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)設計使(shi)(shi)我(wo)(wo)們(men)(men)能(neng)(neng)夠清(qing)楚(chu)地將(jiang)氣(qi)(qi)泡(pao)聚(ju)(ju)(ju)結和乳(ru)脂化(hua)(hua)(hua)的(de)(de)(de)影(ying)響與(yu)(yu)由(you)于(yu)(yu)氣(qi)(qi)體(ti)(ti)擴(kuo)散導致的(de)(de)(de)氣(qi)(qi)泡(pao)歧化(hua)(hua)(hua)分(fen)(fen)開。 我(wo)(wo)們(men)(men)的(de)(de)(de)結果(guo)表(biao)明，不同體(ti)(ti)系(xi)(xi)(xi)的(de)(de)(de)歧化(hua)(hua)(hua)速(su)率(lv)存(cun)在(zai)顯(xian)著(zhu)差(cha)異(yi)(yi)，這反過(guo)(guo)來(lai)可能(neng)(neng)歸(gui)因(yin)(yin)于(yu)(yu)吸附(fu)層表(biao)面流(liu)變(bian)特(te)性的(de)(de)(de)差(cha)異(yi)(yi)。 為(wei)了(le)(le)(le)研究(jiu)它們(men)(men)，我(wo)(wo)們(men)(men)使(shi)(shi)用(yong)了(le)(le)(le)大(da)變(bian)形(xing)(xing)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)，正如我(wo)(wo)們(men)(men)在(zai)這里推(tui)測(ce)(ce)的(de)(de)(de)那樣，與(yu)(yu)文獻中(zhong)(zhong)通常(chang)報道的(de)(de)(de)小(xiao)(xiao)變(bian)形(xing)(xing)平(ping)衡測(ce)(ce)量相(xiang)比，大(da)變(bian)形(xing)(xing)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)更(geng)接(jie)近歧化(hua)(hua)(hua)過(guo)(guo)程中(zhong)(zhong)的(de)(de)(de)真(zhen)實(shi)(shi)(shi)(shi)條(tiao)件(jian)(jian)。 然(ran)而，在(zai)這種(zhong)(zhong)情況(kuang)下(xia)(xia)，表(biao)面流(liu)變(bian)參數(shu)應(ying)僅(jin)用(yong)于(yu)(yu)類似條(tiao)件(jian)(jian)下(xia)(xia)系(xi)(xi)(xi)統之間的(de)(de)(de)差(cha)異(yi)(yi)比較(jiao)，并(bing)且(qie)應(ying)小(xiao)(xiao)心處理它們(men)(men)與(yu)(yu)各自平(ping)衡性質的(de)(de)(de)關系(xi)(xi)(xi)。 所(suo)有泡(pao)沫的(de)(de)(de)空氣(qi)(qi)體(ti)(ti)積(ji)分(fen)(fen)數(shu)約為(wei)50%，低(di)(di)(di)于(yu)(yu)緊(jin)密(mi)包(bao)裝(zhuang)，泡(pao)沫氣(qi)(qi)泡(pao)懸(xuan)浮在(zai)生物(wu)聚(ju)(ju)(ju)合物(wu)溶(rong)液中(zhong)(zhong)，具(ju)有微弱的(de)(de)(de)屈服應(ying)力，足(zu)以(yi)在(zai)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)期(qi)間抑制直徑小(xiao)(xiao)于(yu)(yu)200微米的(de)(de)(de)氣(qi)(qi)泡(pao)的(de)(de)(de)乳(ru)狀化(hua)(hua)(hua)。這一實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)設計使(shi)(shi)我(wo)(wo)們(men)(men)能(neng)(neng)夠清(qing)楚(chu)地將(jiang)氣(qi)(qi)泡(pao)聚(ju)(ju)(ju)結和乳(ru)脂化(hua)(hua)(hua)的(de)(de)(de)影(ying)響與(yu)(yu)由(you)于(yu)(yu)氣(qi)(qi)體(ti)(ti)擴(kuo)散導致的(de)(de)(de)氣(qi)(qi)泡(pao)歧化(hua)(hua)(hua)分(fen)(fen)開。我(wo)(wo)們(men)(men)的(de)(de)(de)結果(guo)表(biao)明，不同體(ti)(ti)系(xi)(xi)(xi)的(de)(de)(de)歧化(hua)(hua)(hua)速(su)率(lv)存(cun)在(zai)顯(xian)著(zhu)差(cha)異(yi)(yi)，這反過(guo)(guo)來(lai)可能(neng)(neng)歸(gui)因(yin)(yin)于(yu)(yu)吸附(fu)層表(biao)面流(liu)變(bian)特(te)性的(de)(de)(de)差(cha)異(yi)(yi)。為(wei)了(le)(le)(le)研究(jiu)它們(men)(men)，我(wo)(wo)們(men)(men)使(shi)(shi)用(yong)了(le)(le)(le)大(da)變(bian)形(xing)(xing)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)，正如我(wo)(wo)們(men)(men)在(zai)這里推(tui)測(ce)(ce)的(de)(de)(de)那樣，與(yu)(yu)文獻中(zhong)(zhong)通常(chang)報道的(de)(de)(de)小(xiao)(xiao)變(bian)形(xing)(xing)平(ping)衡測(ce)(ce)量相(xiang)比，大(da)變(bian)形(xing)(xing)實(shi)(shi)(shi)(shi)驗(yan)(yan)更(geng)接(jie)近歧化(hua)(hua)(hua)過(guo)(guo)程中(zhong)(zhong)的(de)(de)(de)真(zhen)實(shi)(shi)(shi)(shi)條(tiao)件(jian)(jian)。然(ran)而，在(zai)這種(zhong)(zhong)情況(kuang)下(xia)(xia)，表(biao)面流(liu)變(bian)參數(shu)應(ying)僅(jin)用(yong)于(yu)(yu)類似條(tiao)件(jian)(jian)下(xia)(xia)系(xi)(xi)(xi)統之間的(de)(de)(de)差(cha)異(yi)(yi)比較(jiao)，并(bing)且(qie)應(ying)小(xiao)(xiao)心處理它們(men)(men)與(yu)(yu)各自平(ping)衡性質的(de)(de)(de)關系(xi)(xi)(xi)。

然后，我(wo)(wo)們(men)將這里研究的(de)(de)不(bu)同吸附(fu)層的(de)(de)表面性(xing)質與在非常稀釋狀態下(xia)具有類似表面膨脹行為的(de)(de)等效(xiao)2D聚合物網絡(luo)相關聯。 這種與等效(xiao)2D聚合物的(de)(de)比較使(shi)我(wo)(wo)們(men)能夠(gou)根據其“內部”硬度來(lai)比較層的(de)(de)性(xing)質。 這種比較表明，HFBII分子(zi)在界(jie)面層表現為比其他分子(zi)更(geng)硬的(de)(de)實體。

這種(zhong)硬粒子行(xing)為(wei)進(jin)一步反映在(zai)(zai)高壓縮(suo)下(xia)的(de)行(xing)為(wei)中，HFBII在(zai)(zai)高壓縮(suo)下(xia)形成微觀褶(zhe)皺(zhou)，并導致橢偏儀信(xin)號(hao)突然增加和噪聲，這很可能與褶(zhe)皺(zhou)的(de)形成有關。 這種(zhong)行(xing)為(wei)不同于其(qi)他蛋(dan)白(bai)質，它們可能被(bei)分子壓縮(suo)，甚至(zhi)從(cong)表面(mian)分離(li)，而(er)不會(hui)產(chan)生微觀褶(zhe)皺(zhou)。 因此，HFBII的(de)最(zui)大(da)模量大(da)大(da)超(chao)過了所研究的(de)其(qi)他表面(mian)活性(xing)劑，并且觀察(cha)到有效的(de)膨(peng)脹硬化而(er)不是膨(peng)脹軟化。 此外，HFBII層在(zai)(zai)膨(peng)脹變形和剪(jian)切變形下(xia)的(de)粘性(xing)耗散較小。

當將蛋白質層剛度轉化(hua)為氣(qi)泡收縮的驅(qu)動力時，通(tong)過(guo)2Emax/gmax>5和有限的粘性耗散量預測，HFBII可(ke)以(yi)有效(xiao)阻止歧化(hua)，這與正在研究的所有其他材(cai)料不同(tong)。 這一預測得(de)到了氣(qi)泡緊密堆積下(xia)(xia)方空氣(qi)分數下(xia)(xia)模型泡沫的氣(qi)泡尺(chi)寸(cun)演變(bian)的證實。 HFBII能(neng)夠(gou)在至少比參(can)考(kao)材(cai)料大三個數量級的時間尺(chi)度上(shang)保持恒定的氣(qi)泡尺(chi)寸(cun)。

致謝

作者(zhe)要感謝(xie)英國科(ke)爾沃(wo)思聯合(he)利華研發(fa)部的(de)安(an)德魯·考克斯(si)博(bo)(bo)士和荷蘭弗拉丁(ding)根聯合(he)利華研發(fa)部的(de)魯本(ben)·阿(a)諾多夫(fu)博(bo)(bo)士，感謝(xie)他們(men)進行了許多富有(you)啟發(fa)性的(de)討論和發(fa)表了許多評論。

工具書類

1 M. B. J. Meinders and T. van Vliet, Adv. Colloid Interface Sci., 2004, 108–109, 119–126.

2 W. Kloek, T. van Vliet and M. Meinders, J. Colloid Interface Sci., 2001, 237, 158–166.

3 J. J. Kokelaar and A. Prins, J. Cereal Sci., 1995, 22, 53–61.

4 H. D. Goff, Int. Dairy J., 1997, 7, 363–373.

5 J. W. Gibbs, Collected Works: Volume I Thermodynamics, Yale University Press, New Haven, 1957.

6 M. J. Ridout, A. R. Mackie and P. J. Wilde, J. Agric. Food Chem., 2004, 52, 3930–3937.

7 P. J. Wilde, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 2000, 5, 176–181.

8 E. Dickinson, Colloids Surf., B, 1999, 15, 161–176.

9 E. Dickinson, R. Ettelaie, B. S. Murray and Z. Du, J. Colloid Interface Sci., 2002, 252, 202–213.

10 A. H. Martin, K. Grolle, M. A. Bos, M. A. Cohen Stuart and T. van Vliet, J. Colloid Interface Sci., 2002, 254, 175–183.

11 A. Prins and H. K. van Kalsbeek, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 1998, 3, 639–642.

12 R. Xu, E. Dickinson and B. S. Murray, Langmuir, 2007, 23, 5005– 5013.

13 R. Ettelaie, E. Dickinson, Z. Du and B. S. Murray, J. Colloid Interface Sci., 2003, 263, 47–58.

14 A. Cooper, M. W. Kennedy, R. I. Fleming, E. H. Wilson, H. Videler, D. L. Wokosin, T. J. Su, R. J. Green and J. R. Lu, Biophys. J., 2005, 88, 2114–2125.

15 H. A. B. W€osten, Annu. Rev. Microbiol., 2001, 55, 625–646.

 16 Z. I. Lalchev, R. K. Todorov, Y. T. Christova, P. J. Wilde, A. R. Mackie and D. C. Clark, Biophys. J., 1996, 71, 2591–2601.

17 J. Y. Park, M. A. Plahar, Y. C. Hung, K. H. McWatters and J. B. Eun, J. Sci. Food Agric., 2005, 85, 1845–1851.

18 A. L. Campbell, B. L. Holt, S. D. Stoyanov and V. N. Paunov, J. Mater. Chem., 2008, 18, 4074–4078.

19 W. Z. Zhou, J. Cao, W. C. Liu and S. D. Stoyanov, Angew. Chem., Int. Ed., 2009, 48, 378–381.

20 U. T. Gonzenbach, A. R. Studart, E. Tervoort and L. J. Gauckler, Langmuir, 2006, 22, 10983–10988.

21 H. A. B. W€osten and M. L. de Vocht, Biochim. Biophys. Acta, 2000, 1469, 79–86. 

22 M. L. de Vocht, K. Scholtmeijer, E. W. van der Vegte, O. M. de Vries, N. Sonveaux, H. A. W€osten, J. M. Ruysschaert, G. Hadziioannou, J. G. Wessels and G. T. Robillard, Biophys. J., 1998, 74, 2059–2068.

23 J. Hakanpaa, J. Hakanpaa, A. Paananen, S. Askolin, T. NakariSetala, T. Parkkinen, M. Penttila, M. Linder and J. Rouvinen, J. Biol. Chem., 2004, 279, 534–539.

24 R. Zangi, M. L. de Vocht, G. T. Robillard and A. E. Mark, Biophys. J., 2002, 83, 112–124.

 25 A. R. Cox, F. Cagnol, A. B. Russell and M. J. Izzard, Langmuir, 2007, 23, 7995–8002.

26 A. R. Cox, D. L. Aldred and A. B. Russell, Food Hydrocolloids, 2009, 23, 366–376.

27 S. Mitra and S. R. Dungan, J. Agric. Food Chem., 1997, 45, 1587– 1595.

28 M. J. Bailey, S. Askolin, N. Horhammer, M. Tenkanen, M. Linder, M. Penttila and T. Nakari-Setala, Appl. Microbiol. Biotechnol., 2002, 58, 721–727.

29 M. Linder, K. Selber, T. Nakari-Setala, M. Q. Qiao, M. R. Kula and M. Penttila, Biomacromolecules, 2001, 2, 511–517.

30 R. S. Farr and R. D. Groot, J. Chem. Phys., 2009, 131, 244104.

 31 D. L. Aldred, A. R. Cox and S. D. Stoyanov, Patent No. WO2007039064A1, 2007.

32 M. Harke, R. Teppner, O. Schulz, H. Orendi and H. Motschmann, Rev. Sci. Instrum., 1997, 68, 3130–3134.

33 R. M. Azzam and N. M. Bashara, Ellipsometry and Polarized Light, Elsevier, Amsterdam, 1999.

34 J. De Feijter, J. Benjamins and F. A. Veer, Biopolymers, 1978, 17, 1759–1772.

35 T. D. Gurkov, S. C. Russev, K. D. Danov, I. B. Ivanov and B. Campbell, Langmuir, 2003, 19, 7362–7369.

36 P. Erni, P. Fischer and E. J. Windhab, Rev. Sci. Instrum., 2003, 74, 4916–4924.

37 A. Paananen, E. Vuorimaa, M. Torkkeli, M. Penttila, M. Kauranen, O. Ikkkala, H. Lemmetyinen, R. Serimaa and M. B. Linder, Biochemistry, 2003, 42, 5253–5258.

38 P. Walstra, Physical Chemistry of Foods, Marcel Dekker, New York, 2006.

39 K. D. Danov, P. A. Kralchevsky and S. D. Stoyanov, Langmuir, 2009, 26, 143–155.

40 P. Cicuta and E. M. Terentjev, Eur. Phys. J. E, 2005, 16, 147–158.

41 N. E. Hotrum, M. A. Cohen Stuart, T. van Vliet and G. A. van Aken, Langmuir, 2003, 19, 10210–10216.

42 A. H. Martin, M. A. Cohen Stuart, M. A. Bos and T. van Vliet, Langmuir, 2005, 21, 4083–4089.

43 A. Hambardzumyan, V. Aguie-Beghin, I. Panaitov and R. Douillard, Langmuir, 2003, 19, 72–78.

44 J. M. Rodriguez Patino, C. C. Sanchez and M. R. Rodriguez Nino, Food Hydrocolloids, 1999, 13, 401–408.

45 H. D. Bijsterbosch, V. O. de Haan, A. W. de Graaf, M. Mellema, F. A. M. Leermakers, M. A. Cohen Stuart and A. A. Well, Langmuir, 1995, 11, 4467–4473.

46 P. F. Fox, Developments in Dairy Chemistry—4, Elsevier Science Publishers Ltd., London, 1st edn, 1989.

47 F. MacRitchie, Adv. Colloid Interface Sci., 1986, 25, 341–385.

 48 C. J. Beverung, C. J. Radke and H. W. Blanch, Biophys. Chem., 1999, 81, 59–80.

探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——摘要、介紹

探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——材料和方法

探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——結果和討論

探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——結論、致謝！